Мембрански протеин

Мембрански протеин је протеински молекул који је везан за мембрану ћелије или органеле.^[1] Више од половине свих протеина интерагује са мембранама.

Биолошке мембране се састоје од фосфолипидних двослојева и многобројних протеина који врше виталне биолошке функције. Структурни протеини су везани за микрофиламенте цитоскелетона који обезбеђују стабилност ћелије. Ћелијски адхезиони молекули омогућавају ћелијама да се међусобно идентификују и да интерагују. Такви протеини, на пример, учествују у имунском респонсу. Мембрански ензими производе разноврсне супстанце које су есенцијалне за ћелијску функцију. Мембрански рецептори служе као веза између ћелијске унутрашње и спољашње средине. Коначно, транспортни протеини имају важну улогу у одржавању концентрације јона. Постоје две форме транспортних протеина: преносни протеин и канални протеини. Протеини преноса користе енергију ослобођену разлагањем АТП-а да омогуће активни транспорт и јонску размену. Те процеси осигуравају улаз корисних супстанци у ћелију, и испумпавање токсичних супстанци из ћелије.

Главне категорије

Интегрални мембрански протеини

Интегрални мембрански протеини су перманентно везани за мембрану. Они се могу дефинисати као протеини за које је неопходан детергент (попут SDS или Тритон X-100) или неки други неполарни растварач да би се уклонили. Они могу бити класификовани на основу њихове позиције у двослоју:

Трансмембрански протеини премоштавају мембрану. Трансмембрански региони протеина су било бета-барелни или алфа-хеликсни. Алфа-хеликсни домени су присутни у свим типовима биолошких мембрана укључујући спољашње мембране. Бета-барели су нађени само у спољашњим мембранама Грам-негативних бактерија, липид-богатих ћелијских зидова неколико Грам-позитивних бактерија, и спољашњих мембрана митохондрија хлоропласта.
Интегрални монотопни протеини су перманентно везани за мембрану са само једне стране.

Периферни мембрански протеини

Периферни мембрански протеини су привремено везани за било липидни двослој или за интегралне протеине комбинацијом хидрофобних, електростатичких, и других нековалентних интеракција. Периферни протеини се дисоцирају након третмана са поларним реагенсима, попут раствора са повишеним pH или високим концентрацијама соли.

Интегрални и периферни протеини могу да буду пост-транслационо модификовани, са додатком масних киселина или пренил ланаца, или ГПИ (гликозилфосфатидил-инозитол), који могу да буду анкерисани у липидном двослоју.

Полипептидни токсини

Класификација мембранских протеина у интегралне и периферне не обухвата неке полипептидне токсине, као што је колицин А или алфа-хемолизин, и поједине протеине који учествују у апоптози. Ти протеини су растворни у води, али могу да се агрегирају и иреверзибилно вежу за липидни двослог и формирају алфа-хеликсне или бета-барелне трансмембранске канале. Једна алтернативна класификација је да се поделе сви мембрански протеини у интегралне и амфитропске.^[2] Амфитропски су протеини који постоје у два алтернативна стања: растворном у води и везаном за липидни двослој, док се интегрални протеини могу наћи само у за-мембрану-везаном стању. Категорија амфитропских протеина обухвата у води растворне канал-формирајуће полипептидне токсине, који се иреверзибилно везују за мембране, али искључује периферне протеине који интерагују са другим мембранским протеинима уместо липидног двослоја.

Интрацелуларна локализација

Протеини су аре специфично везани за разне типове биолошких мембрана.^[3]

Види још

Референце

^ Доналд Воет; Јудитх Г. Воет (2005). Биоцхемистрy (3 изд.). Wилеy. ИСБН 9780471193500.
^ Јохнсон ЈЕ, Цорнелл РБ (1999). „Ампхитропиц протеинс: регулатион бy реверсибле мембране интерацтионс (ревиеw)”. Мол. Мембр. Биол. 16 (3): 217—35. ПМИД 10503244. дои:10.1080/096876899294544.
^ „Цлассифицатион оф мембране протеинс wитх кноwн 3Д струцтуре то дифферент мембране тyпес”. Архивирано из оригинала 15. 03. 2014. г. Приступљено 20. 10. 2010.

Литература

Додатна литература

Тамм, Лукас К. (2005). Протеин-Липид Интерацтионс: Фром Мембране Домаинс то Целлулар Нетwоркс. Цхицхестер: Јохн Wилеy & Сонс.
Попот ЈЛ, Енгелман ДМ (2000). „Хелицал мембране протеин фолдинг, стабилитy, анд еволутион”. Анну. Рев. Биоцхем. 69: 881—922. ПМИД 10966478. дои:10.1146/аннурев.биоцхем.69.1.881.
Боwие ЈУ (2005). „Солвинг тхе мембране протеин фолдинг проблем”. Натуре. 438 (7068): 581—9. ПМИД 16319877. дои:10.1038/натуре04395.
Цхо W, Стахелин РВ (2005). „Мембране-протеин интерацтионс ин целл сигналинг анд мембране траффицкинг”. Анну Рев Биопхyс Биомол Струцт. 34: 119—51. ПМИД 15869386. дои:10.1146/аннурев.биопхyс.33.110502.133337.
Гоñи ФМ (2002). „Нон-перманент протеинс ин мембранес: wхен протеинс цоме ас виситорс (Ревиеw)”. Мол. Мембр. Биол. 19 (4): 237—45. ПМИД 12512770. дои:10.1080/0968768021000035078.
Јохнсон ЈЕ, Цорнелл РБ (1999). „Ампхитропиц протеинс: регулатион бy реверсибле мембране интерацтионс (ревиеw)”. Мол. Мембр. Биол. 16 (3): 217—35. ПМИД 10503244.
Сеатон Б.А. & Робертс M.Ф. (1996). „Перипхерал мембране протеинс.”. Ур.: К. Мертз анд Б.Роуx. Биологицал Мембранес. Биркхаусер Бостон. стр. 355—403.
Дüрр УХ, Wаскелл L, Рамамоортхy А (2007). „Тхе цyтоцхромес П450 анд б5 анд тхеир редуцтасес--промисинг таргетс фор струцтурал студиес бy адванцед солид-стате НМР спецтросцопy”. Биоцхим. Биопхyс. Ацта. 1768 (12): 3235—59. ПМИД 17945183. дои:10.1016/ј.ббамем.2007.08.007.

Спољашње везе

Генерални принципи савијања и стабилности мембранских протеина
База података оријентације протеина у мембранама (ОПМ)
Мембране+протеинс на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
Људски мембрански протеом

[1] Доналд Воет; Јудитх Г. Воет (2005). Биоцхемистрy (3 изд.). Wилеy. ИСБН 9780471193500.

[pmid10503244-2] Јохнсон ЈЕ, Цорнелл РБ (1999). „Ампхитропиц протеинс: регулатион бy реверсибле мембране интерацтионс (ревиеw)”. Мол. Мембр. Биол. 16 (3): 217—35. ПМИД 10503244. дои:10.1080/096876899294544.

[3] „Цлассифицатион оф мембране протеинс wитх кноwн 3Д струцтуре то дифферент мембране тyпес”. Архивирано из оригинала 15. 03. 2014. г. Приступљено 20. 10. 2010.

[1]

[2]

[3]