У молекуларној биологији ТИМ барел је конзервирано протеинско савијање које се састоји од осам α-хеликса и осам паралелних β-ланаца наизменично распоређених дуж пептидне основе. Ова структура је добила име по триозафосфатној изомерази, конзерираном метаболичком ензиму. ТИМ барели се веома често јављају. Једна од интересантних карактеристика ове класе протеина је да мада сви имају исту терцијарну структуру, њихова хомологија секвенци је веома ниска. Најмање 15 дистинктних ензимских фамилија користи овај структурни мотив за формирање подесне геометрије активног места.

Поглед од горе на триозафосфатизомеразни (ТИМ) барел (8ТИМ​), обојено од плавог (Н-терминус) до црвеног (C-терминус).

Структура и композиција

уреди
 
Поглед са стране на исти ТИМ барел (8ТИМ​).

ТИМ барели се сматрају α/β протеинским савијањима, јер се они састоје од наизменичног патерна α-хеликса и β-ланаца у једном домену. У ТИМ барелу хеликси и ланци (обично 8 парова) формирају соленоид који је тополошки познат као тороид. Паралелни β-ланци формирају унутрашњи зид (из ког разлога се структура назива β-барелом), док је спољашњи зид формиран од α-хеликса. Сваки β-ланац је повазан са суседним ланцима путем дуге десноруке петље, која садржи један од хеликса. На ТИМ барел се исто тако може гледати као на сет од 8 преклопљених десноруких β-α-β супер-секондарних структура.[1]

Мада тракасти дијаграм приказује отвор у центру овог протеинског мотива, пошто аминокиселински бочни ланци нису приказани, центар је заправо густо пакован, углавном гломазним хидрофобним аминокиселинским остацима. Неколико глицина је неопходно да би се омогућила покретљивост овог високо ограниченог центер и затварање домена. Разгранати алифатични остаци валин, леуцин, и изолеуцин сачињавају око 40% остатака β-ланаца.[1]

Види још

уреди

Референце

уреди
  1. ^ а б Бранден C; Тоозе Ј. Интродуцтион то Протеин Струцтуре. Неw Yорк, НY: Гарланд Публисхинг. ИСБН 0-8153-2305-0. 


Литература

уреди

Спољашње везе

уреди