Фибронектин

Фибронецтин 1
Фибронецтин 1
	ПДБ графика базирано на 1е88.
Доступне структуре
	1е88, 1е8б, 1фбр, 1фна, 1фнф, 1фнх, 1ј8к, 1о9а, 1оww, 1q38, 1qгб, 1qо6, 1ттф, 1ттг, 2цг6, 2цг7, 2цку, 2фн2, 2фнб, 2гее, 2х41, 2х45, 2ха1
Идентификатори
Симболи	ФН1; ЦИГ; ДКФЗп686Ф10164; ДКФЗп686Х0342; ДКФЗп686И1370; ДКФЗп686О13149; ФИНЦ; ФН; ЛЕТС; МСФ
Вањски ИД	ОМИМ: 135600 МГИ: 95566 ХомолоГене: 1533 ГенеЦардс: ФН1 Гене
Онтологија гена
Молекуларна функција	• структурни конституент екстрацелуларног матрикса; • везивање колагена; • везивање хепарина; • активност оксидоредуктазе;
Целуларна компонента	• екстрацелуларни регион; • протеински екстрацелуларни матрикс; • ЕР-Голџијев интермедијарни компартман;
Биолошки процес	• респонс акутне-фазе; • ћелијска адхезија; • трансмембранки рецептор протеинска тирозин киназа, сигнални пут; • метаболички процес; • респонс на рањавање; • ћелијска миграција;
Преглед РНК изражавања
	подаци
Ортолози
Врста	Човек
Ентрез	2335
Енсембл	ЕНСГ00000115414
УниПрот	П02751
РефСеq (мРНА)	НМ_002026
РефСеq (протеин)	НП_002017
Локација (УЦСЦ)	Цхр 2:; 215.93 - 216.01 Мб
ПубМед претрага	[1]

Фибронектин је гликопротеин екстрацелуларног матрикса високе молекулске тежине који се везује за протеинске рецепторе интегрине који премоштавају мембране.^[1] Поред интегрина, фибронектин се исто везује за компоненте екстрацелуларног матрикса као што су колаген^[2], фибрин и хепаран сулфате протеоглукани (е.г. синдекани). Фибронектин протеин је кодиран једним геном, али алтернативно сплајсовање његове пре-иРНК доводи до креирања неколико протеинских изоформи.

Две врсте фибронектина су присутне у кичмењацима:^[1]

растворљиви плазма фибронектин (раније познат као хладно-нерастворљиви глобулин, или Цлг) је једна од главних протеинских компоненти крвне плазме (300 μg/ml). Он се још производи у јетри и у хепатоцитима.
нерастворљиви ћелијски фибронектин је значајна компонента екстрацелуларног матрикса. Она се излучује ис различитих ћелија, а примарно из фибробласта, као растворљиви димер, и потом се сакупља као нерастворни екстрацелуларни матрикс у комплексном ћелијски-посредованим процесу.

Фибронектин игра важну улогу у ћелијској адхезији, миграцији, и диференцијацији. Он је важан у процесима зарастања рана и ембрионског развоја.^[1] Неправилно експресија, дегенерација, и организација фибронектин гена су били повезани са бројним патолошким околностима, укључујући рак и фиброзу.^[3]

Структура

Фибронектин постоји као димер, који се састоји од два скоро идентична мономера повезаних паром дисулфидних веза.^[1]^[4] Сваки фибронектински мономер има молекулску тежину од 230-250 кДа, и садржи три типа протеинских модула: тип I, II, и III. Сва три модула се састоје оф две антипаралелне β-плоче; међутим, тип I и тип II су стабилизовани интра-ланчаним дисулфидним мостовима, док тип III модул не садржи дисулфидне мостове. Одсуство дисулфидних интра-ланаца у типу III модулима дозвољава им да се делимично развију под утицајем силе.^[5]

Три региона променљивог РНК сједињавања се јављају дуж фибронектин мономера.^[4] Један или оба "екстра" типа III модула (ЕИИИА и ЕИИИБ) могу бити присутна у ћелијском фибронектину, али они нису никад присутни у фибронектину из крвне плазме. Променљиви V-регион постоји између III_14-15 (14^тог и 15^тог типа III модула). V-регион структуре је различит оф типа I, II, и III модула, а његово присуство и дужина могу варирати. V-регион садржи везујуће место за α4β1 интегрине. Оно је присутно у већини ћелијских фибронектина, али само једна оф две под-јединице фибронектин димера плазме садржи V-регион секвенцу.

Модули су аранжирани у неколико функционалних и протеин-везујућих домена дуж фибронектин мономера. Постоје четири фибронектин-везујућа домена, што дозвољава фибронектину да се асоцира са другим фибронектин молекулима.^[4] Један оф тих фибронектин-везујућих домена, I_1-5, се назива "саборни домен", и он је неопходан за иницијацију фибронектин матрикс конструкције. Модули III_9-10 су "ћелијски везујући домени" фибронектина. РГД секвенца (Arg-Gly-Asp) је лоцирана III₁₀ и оне је место ћелијског припајања путем αВβ1 и αВβ3 интегрина на ћелијској површини. "Место сједињавања" је на III₉ и има улогу у модулацији фибронектинове асоцијације са αВβ1 интегринима.^[6] Фибронектин исто садржи домене за фибрин-везивање (I_1-5, I_10-12), колаген-везивање (I_6-9), фибулин-1-везивање (III_13-14), и синдекан-везивање (III_12-14).^[4]

Модуларна структура фибронектина и његових везујућих домена

Функција

Фибронектин има бројне функције које осигуравају нормално функционисање кичмењачких организама.^[1] Он је посредује ћелијску адхезију, раст, миграцију и диференцијацију. Ћелијски фибронектин је конструисан у екстра-ћелијском матриксу, једној нерастворној мрежи која одваја и подржава органе и ткива организма.

Фибронектин игра пресудну улогу у лечењу рана.^[7] Заједно са фибрином, плазма фибронектин се депонује на месту повреде, формирајући крвну грудву која зауставља крварење и заштићује потпорно ткиво. Док се поправка ткива наставља, фибробласти и макрофаге почињу да преуређују површину, деградирајући протеине који формирају привремени матрикс крвне грудве и замењујући их са матриксом који више подсећа нормалном окружујећем ткиву. Фибробласти излучују протеазе, укључујући матрикс металопротеазе, које сварују фибронектин ис плазме, и потом фибробласти излучују ћелијски фибронектин и склапају га у нерастворни матрикс. Фрагментација фибронектина протеазама је била предложена да промовише контракцију ране, што је критичан корак у зарастању ране. Фрагментација фибронектина исто тако излаже његов V-регион, који садржи место за везивање α4β1 интегрина. Ти фрагменти фибронектина се верује да увећавају везивање ћелија које изражавају α4β1 интегрин, што им дозвољава да се приљубе и контрактују окружујући матрикс.

Фибронектин је неопходан за ембриогенезу, и инактивирање гена фибронектина узрокује рану ембрионску леталност.^[8] Фибронектин је важан у управљању ћелијском адхезијом и миграцијом у току ембрионског развоја. У развоју сисара, одсуство фибронектина доводи до дефеката мезодерма, и нервне цеви, и васкуларног развоја.

Фибронектин се исто налази у нормалној људског пљувачки, што помаже спречавању колонизације усне шупљине и грла потенцијално патогеним бактеријама.^[9]

Матрикс конструкција

Ћелијски фибронектин формира нерастворни фибриларни матрикс у комплексном ћелијски-поседованом процесу.^[10] Формирање фибронектин матрикса почиње кад се растворљиви, компактни фибронектин димери излуче ис ћелија, обично фибробласта. Ти растворљиви димери се вежу за α5β1 интегрин рецепторе на ћелијској површини и помажу у груписању интегрина. Локална концентрација интегрин-везаног фибронектина се повећава, дозвољавајући везаним фибронектин молекулима да лакше узајамно делују. У даљем прогресу формирања фибронектина, растворљиви филаменти се претварају у веће нерастворне филаменте који сачињавају екстра ћелијски матрикс.

Промена фибронектина од растворне у нерастворне филаменте се одвија кад су прикривена фибронектин-везујућа места изложена дуж везаних фибронектин молекула. Верује се да ћелије растежу фибронектин повлачењем њихових фибронектин-везаних интегрин рецепторима. Та сила делимично развија фибронектин лиганд, откривајући скривена фибронектин-везујућа места и дозвољавајући оближњим фибронектин молекулима да се вежу. Та фибронектин-фибронектин интеракција омогућава растворљивом, ћелијски-асоцираним филаментима да се гранају и стабилизују у нерастворни фибронектин матрикс.

Улога у раку

Неколико морфолошких промена примећених у туморима и тумор-изведеним ћелијским линијама је приписано смањеној фибронектин експресији, повећаној фибронектин деградацији, и смањеној експресији фибронектин-везујућег рецептора, као што су α5β1 интегрини.^[11] Фибронектин је имплициран у развоју карцинома.^[12] У карциному плућима, фибронектин експресија је повећана, посебно у плућном карциному не-малих ћелија.

Интеракције

Показано је да фибронектин ступа у интеракције са колагеном, тип VII, алфа 1,^[13]^[14] ТРИБ3,^[15] липопротеином (а),^[16] Тенасцин C,^[17] ЦД44^[18] и ИГФБП3.^[19]^[20]

Види још

Референце

^ ^а ^б ^в ^г ^д Панков Р, Yамада КМ (2002). „Фибронецтин ат а гланце”. Јоурнал оф целл сциенце. 115 (Пт 20): 3861—3. ПМИД 12244123. дои:10.1242/јцс.00059.
^ Доналд Воет; Јудитх Г. Воет (2005). Биоцхемистрy (3 изд.). Wилеy. стр. 233—240. ИСБН 9780471193500.
^ Wиллиамс CM, Енглер АЈ, Слоне РД, Галанте ЛЛ, Сцхwарзбауер ЈЕ (2008). „Фибронецтин еxпрессион модулатес маммарy епитхелиал целл пролифератион дуринг ацинар дифферентиатион”. Цанцер ресеарцх. 68 (9): 3185—92. ПМЦ 2748963  . ПМИД 18451144. дои:10.1158/0008-5472.ЦАН-07-2673.
^ ^а ^б ^в ^г Мао Y, Сцхwарзбауер ЈЕ (2005). „Фибронецтин фибриллогенесис, а целл-медиатед матриx ассемблy процесс”. Матриx биологy : јоурнал оф тхе Интернатионал Социетy фор Матриx Биологy. 24 (6): 389—99. ПМИД 16061370. дои:10.1016/ј.матбио.2005.06.008.
^ Ерицксон, Х. П. (2002). „Стретцхинг фибронецтин”. Јоурнал оф мусцле ресеарцх анд целл мотилитy. 23 (5-6): 575—80. ПМИД 12785106. дои:10.1023/А:1023427026818.
^ Сецхлер ЈЛ, Цорбетт СА, Сцхwарзбауер ЈЕ (1997). „Модулаторy ролес фор интегрин ацтиватион анд тхе сyнергy сите оф фибронецтин дуринг матриx ассемблy”. Молецулар биологy оф тхе целл. 8 (12): 2563—73. ПМЦ 25728  . ПМИД 9398676.
^ Валеницк LV, Хсиа ХЦ, Сцхwарзбауер ЈЕ (2005). „Фибронецтин фрагментатион промотес алпха4бета1 интегрин-медиатед цонтрацтион оф а фибрин-фибронецтин провисионал матриx”. Еxпериментал целл ресеарцх. 309 (1): 48—55. ПМИД 15992798. дои:10.1016/ј.yеxцр.2005.05.024.
^ Георге ЕЛ, Георгес-Лабоуессе ЕН, Пател-Кинг РС, Раyбурн Х, Хyнес РО (1993). „Дефецтс ин месодерм, неурал тубе анд васцулар девелопмент ин моусе ембрyос лацкинг фибронецтин”. Девелопмент (Цамбридге, Енгланд). 119 (4): 1079—91. ПМИД 8306876.
^ Хастy DL, Симпсон WА (1987). „Еффецтс оф фибронецтин анд отхер саливарy мацромолецулес он тхе адхеренце оф Есцхерицхиа цоли то буццал епитхелиал целлс”. Инфецтион анд иммунитy. 55 (9): 2103—9. ПМЦ 260663  . ПМИД 3305363. Архивирано из оригинала 08. 03. 2009. г. Приступљено 13. 03. 2010.
^ Wиерзбицка-Патyноwски I, Сцхwарзбауер ЈЕ (2003). „Тхе инс анд оутс оф фибронецтин матриx ассемблy”. Јоурнал оф целл сциенце. 116 (Пт 16): 3269—76. ПМИД 12857786. дои:10.1242/јцс.00670.
^ Хyнес, Рицхард О. (1990). Фибронецтинс. Берлин: Спрингер-Верлаг. ИСБН 978-0-387-97050-9.
^ Хан С, Кхури ФР, Роман Ј (2006). „Фибронецтин стимулатес нон-смалл целл лунг царцинома целл гроwтх тхроугх ацтиватион оф Акт/маммалиан таргет оф рапамyцин/С6 кинасе анд инацтиватион оф ЛКБ1/АМП-ацтиватед протеин кинасе сигнал патхwаyс”. Цанцер ресеарцх. 66 (1): 315—23. ПМИД 16397245. дои:10.1158/0008-5472.ЦАН-05-2367.
^ Лапиере ЈЦ, Цхен ЈД, Иwасаки Т, Ху L, Уитто Ј, Wоодлеy ДТ (1994). „Тyпе VII цоллаген специфицаллy биндс фибронецтин виа а униqуе субдомаин wитхин тхе цоллагеноус трипле хелиx”. Ј. Инвест. Дерматол. УНИТЕД СТАТЕС. 103 (5): 637—41. ИССН 0022-202X. ПМИД 7963647. дои:10.1111/1523-1747.еп12398270.
^ Цхен M, Маринковицх МП, Веис А, Цаи X, Рао ЦН, О'Тооле ЕА, Wоодлеy ДТ (1997). „Интерацтионс оф тхе амино-терминал нонцоллагеноус (НЦ1) домаин оф тyпе VII цоллаген wитх еxтрацеллулар матриx цомпонентс. А потентиал роле ин епидермал-дермал адхеренце ин хуман скин”. Ј. Биол. Цхем. УНИТЕД СТАТЕС. 272 (23): 14516—22. ИССН 0021-9258. ПМИД 9169408. дои:10.1074/јбц.272.23.14516.
^ Зхоу, Yинг; Лу, Ли; et al. (2008). „Е3 убиqуитин лигасе СИАХ1 медиатес убиqуитинатион анд деградатион оф ТРБ3”. Целл. Сигнал. Енгланд. 20 (5): 942—8. ИССН 0898-6568. ПМИД 18276110. дои:10.1016/ј.целлсиг.2008.01.010.
^ Салонен, Е M; Јаухиаинен, M.; et al. (1989). „Липопротеин(а) биндс то фибронецтин анд хас серине протеинасе ацтивитy цапабле оф цлеавинг ит”. ЕМБО Ј. ЕНГЛАНД. 8 (13): 4035—40. ИССН 0261-4189. ПМЦ 401578  . ПМИД 2531657.
^ Цхунг, C Y; Зарди, L.; Ерицксон Х П (1995). „Биндинг оф тенасцин-C то солубле фибронецтин анд матриx фибрилс”. Ј. Биол. Цхем. УНИТЕД СТАТЕС. 270 (48): 29012—7. ИССН 0021-9258. ПМИД 7499434. дои:10.1074/јбц.270.48.29012.
^ Јалканен, С; Јалканен, M. (1992). „Лyмпхоцyте ЦД44 биндс тхе ЦООХ-терминал хепарин-биндинг домаин оф фибронецтин”. Ј. Целл Биол. УНИТЕД СТАТЕС. 116 (3): 817—25. ИССН 0021-9525. ПМЦ 2289325  . ПМИД 1730778. дои:10.1083/јцб.116.3.817.
^ Мартин, Ј А; Миллер Б А; et al. (2002). „Цо-лоцализатион оф инсулин-лике гроwтх фацтор биндинг протеин 3 анд фибронецтин ин хуман артицулар цартилаге”. Остеоартхр. Цартил. Енгланд. 10 (7): 556—63. ИССН 1063-4584. ПМИД 12127836. дои:10.1053/јоца.2002.0791.
^ Гуи, Y; Мурпхy L Ј (2001). „Инсулин-лике гроwтх фацтор (ИГФ)-биндинг протеин-3 (ИГФБП-3) биндс то фибронецтин (ФН): демонстратион оф ИГФ-I/ИГФБП-3/фн тернарy цомплеxес ин хуман пласма”. Ј. Цлин. Ендоцринол. Метаб. Унитед Статес. 86 (5): 2104—10. ИССН 0021-972X. ПМИД 11344214. дои:10.1210/јц.86.5.2104.

Литература

Додатни извори

ффренцх-Цонстант C (1996). „Алтернативе сплицинг оф фибронецтин--манy дифферент протеинс бут феw дифферент фунцтионс.”. Еxп. Целл Рес. 221 (2): 261—71. ПМИД 7493623. дои:10.1006/еxцр.1995.1374.
Снáсел Ј, Пицховá I (1997). „Тхе цлеаваге оф хост целл протеинс бy ХИВ-1 протеасе.”. Фолиа Биол. (Праха). 42 (5): 227—30. ПМИД 8997639. дои:10.1007/БФ02818986.
Сцхор СЛ, Сцхор АМ (2003). „Пхенотyпиц анд генетиц алтератионс ин маммарy строма: имплицатионс фор тумоур прогрессион.”. Бреаст Цанцер Рес. 3 (6): 373—9. ПМЦ 138703  . ПМИД 11737888. дои:10.1186/бцр325.
Прзyбyсз M, Катник-Прастоwска I (2002). „[Мултифунцтион оф фибронецтин]” [Мултифунцтион оф фибронецтин]. Постȩпy хигиенy и медyцyнy доśwиадцзалнеј (на језику: Полисх). 55 (5): 699—713. ПМИД 11795204.
Рамесхwар, П.; Ох, Х. С.; Yоок, C.; et al. (2003). „Субстанце п-фибронецтин-цyтокине интерацтионс ин мyелопролиферативе дисордерс wитх боне марроw фибросис.”. Ацта Хаематол. 109 (1): 1—10. ПМИД 12486316. дои:10.1159/000067268.
Цхо Ј, Мосхер ДФ (2006). „Роле оф фибронецтин ассемблy ин плателет тхромбус форматион.”. Ј. Тхромб. Хаемост. 4 (7): 1461—9. ПМИД 16839338. дои:10.1111/ј.1538-7836.2006.01943.x.
Сцхмидт ДР, Као WЈ (2007). „Тхе интеррелатед роле оф фибронецтин анд интерлеукин-1 ин биоматериал-модулатед мацропхаге фунцтион.”. Биоматериалс. 28 (3): 371—82. ПМИД 16978691. дои:10.1016/ј.биоматериалс.2006.08.041.
Даллас СЛ, Цхен Q, Сивакумар П (2006). „Дyнамицс оф ассемблy анд реорганизатион оф еxтрацеллулар матриx протеинс.”. Цурр. Топ. Дев. Биол. 75: 1—24. ПМИД 16984808. дои:10.1016/С0070-2153(06)75001-3.
Хyнес, Рицхард О. (1990). Фибронецтинс. Берлин: Спрингер-Верлаг.

Спољашње везе

[3]
Фибронектин протеин
Фибронецтин на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
Молекулске интеракције фибронектина

Медији везани за чланак Фибронектин на Викимедијиној остави

[pmid12244123-1] а ^б ^в ^г ^д Панков Р, Yамада КМ (2002). „Фибронецтин ат а гланце”. Јоурнал оф целл сциенце. 115 (Пт 20): 3861—3. ПМИД 12244123. дои:10.1242/јцс.00059.

[VoetBiochemistry3rd-2] Доналд Воет; Јудитх Г. Воет (2005). Биоцхемистрy (3 изд.). Wилеy. стр. 233—240. ИСБН 9780471193500.

[pmid18451144-3] Wиллиамс CM, Енглер АЈ, Слоне РД, Галанте ЛЛ, Сцхwарзбауер ЈЕ (2008). „Фибронецтин еxпрессион модулатес маммарy епитхелиал целл пролифератион дуринг ацинар дифферентиатион”. Цанцер ресеарцх. 68 (9): 3185—92. ПМЦ 2748963  . ПМИД 18451144. дои:10.1158/0008-5472.ЦАН-07-2673.

[pmid16061370-4] а ^б ^в ^г Мао Y, Сцхwарзбауер ЈЕ (2005). „Фибронецтин фибриллогенесис, а целл-медиатед матриx ассемблy процесс”. Матриx биологy : јоурнал оф тхе Интернатионал Социетy фор Матриx Биологy. 24 (6): 389—99. ПМИД 16061370. дои:10.1016/ј.матбио.2005.06.008.

[pmid12785106-5] Ерицксон, Х. П. (2002). „Стретцхинг фибронецтин”. Јоурнал оф мусцле ресеарцх анд целл мотилитy. 23 (5-6): 575—80. ПМИД 12785106. дои:10.1023/А:1023427026818.

[pmid9398676-6] Сецхлер ЈЛ, Цорбетт СА, Сцхwарзбауер ЈЕ (1997). „Модулаторy ролес фор интегрин ацтиватион анд тхе сyнергy сите оф фибронецтин дуринг матриx ассемблy”. Молецулар биологy оф тхе целл. 8 (12): 2563—73. ПМЦ 25728  . ПМИД 9398676.

[pmid15992798-7] Валеницк LV, Хсиа ХЦ, Сцхwарзбауер ЈЕ (2005). „Фибронецтин фрагментатион промотес алпха4бета1 интегрин-медиатед цонтрацтион оф а фибрин-фибронецтин провисионал матриx”. Еxпериментал целл ресеарцх. 309 (1): 48—55. ПМИД 15992798. дои:10.1016/ј.yеxцр.2005.05.024.

[pmid8306876-8] Георге ЕЛ, Георгес-Лабоуессе ЕН, Пател-Кинг РС, Раyбурн Х, Хyнес РО (1993). „Дефецтс ин месодерм, неурал тубе анд васцулар девелопмент ин моусе ембрyос лацкинг фибронецтин”. Девелопмент (Цамбридге, Енгланд). 119 (4): 1079—91. ПМИД 8306876.

[pmid3305363-9] Хастy DL, Симпсон WА (1987). „Еффецтс оф фибронецтин анд отхер саливарy мацромолецулес он тхе адхеренце оф Есцхерицхиа цоли то буццал епитхелиал целлс”. Инфецтион анд иммунитy. 55 (9): 2103—9. ПМЦ 260663  . ПМИД 3305363. Архивирано из оригинала 08. 03. 2009. г. Приступљено 13. 03. 2010.

[pmid12857786-10] Wиерзбицка-Патyноwски I, Сцхwарзбауер ЈЕ (2003). „Тхе инс анд оутс оф фибронецтин матриx ассемблy”. Јоурнал оф целл сциенце. 116 (Пт 16): 3269—76. ПМИД 12857786. дои:10.1242/јцс.00670.

[isbn0-387-97050-9-11] Хyнес, Рицхард О. (1990). Фибронецтинс. Берлин: Спрингер-Верлаг. ИСБН 978-0-387-97050-9.

[pmid16397245-12] Хан С, Кхури ФР, Роман Ј (2006). „Фибронецтин стимулатес нон-смалл целл лунг царцинома целл гроwтх тхроугх ацтиватион оф Акт/маммалиан таргет оф рапамyцин/С6 кинасе анд инацтиватион оф ЛКБ1/АМП-ацтиватед протеин кинасе сигнал патхwаyс”. Цанцер ресеарцх. 66 (1): 315—23. ПМИД 16397245. дои:10.1158/0008-5472.ЦАН-05-2367.

[pmid7963647-13] Лапиере ЈЦ, Цхен ЈД, Иwасаки Т, Ху L, Уитто Ј, Wоодлеy ДТ (1994). „Тyпе VII цоллаген специфицаллy биндс фибронецтин виа а униqуе субдомаин wитхин тхе цоллагеноус трипле хелиx”. Ј. Инвест. Дерматол. УНИТЕД СТАТЕС. 103 (5): 637—41. ИССН 0022-202X. ПМИД 7963647. дои:10.1111/1523-1747.еп12398270.

[pmid9169408-14] Цхен M, Маринковицх МП, Веис А, Цаи X, Рао ЦН, О'Тооле ЕА, Wоодлеy ДТ (1997). „Интерацтионс оф тхе амино-терминал нонцоллагеноус (НЦ1) домаин оф тyпе VII цоллаген wитх еxтрацеллулар матриx цомпонентс. А потентиал роле ин епидермал-дермал адхеренце ин хуман скин”. Ј. Биол. Цхем. УНИТЕД СТАТЕС. 272 (23): 14516—22. ИССН 0021-9258. ПМИД 9169408. дои:10.1074/јбц.272.23.14516.

[pmid18276110-15] Зхоу, Yинг; Лу, Ли; et al. (2008). „Е3 убиqуитин лигасе СИАХ1 медиатес убиqуитинатион анд деградатион оф ТРБ3”. Целл. Сигнал. Енгланд. 20 (5): 942—8. ИССН 0898-6568. ПМИД 18276110. дои:10.1016/ј.целлсиг.2008.01.010.

[pmid2531657-16] Салонен, Е M; Јаухиаинен, M.; et al. (1989). „Липопротеин(а) биндс то фибронецтин анд хас серине протеинасе ацтивитy цапабле оф цлеавинг ит”. ЕМБО Ј. ЕНГЛАНД. 8 (13): 4035—40. ИССН 0261-4189. ПМЦ 401578  . ПМИД 2531657.

[pmid7499434-17] Цхунг, C Y; Зарди, L.; Ерицксон Х П (1995). „Биндинг оф тенасцин-C то солубле фибронецтин анд матриx фибрилс”. Ј. Биол. Цхем. УНИТЕД СТАТЕС. 270 (48): 29012—7. ИССН 0021-9258. ПМИД 7499434. дои:10.1074/јбц.270.48.29012.

[pmid1730778-18] Јалканен, С; Јалканен, M. (1992). „Лyмпхоцyте ЦД44 биндс тхе ЦООХ-терминал хепарин-биндинг домаин оф фибронецтин”. Ј. Целл Биол. УНИТЕД СТАТЕС. 116 (3): 817—25. ИССН 0021-9525. ПМЦ 2289325  . ПМИД 1730778. дои:10.1083/јцб.116.3.817.

[pmid12127836-19] Мартин, Ј А; Миллер Б А; et al. (2002). „Цо-лоцализатион оф инсулин-лике гроwтх фацтор биндинг протеин 3 анд фибронецтин ин хуман артицулар цартилаге”. Остеоартхр. Цартил. Енгланд. 10 (7): 556—63. ИССН 1063-4584. ПМИД 12127836. дои:10.1053/јоца.2002.0791.

[pmid11344214-20] Гуи, Y; Мурпхy L Ј (2001). „Инсулин-лике гроwтх фацтор (ИГФ)-биндинг протеин-3 (ИГФБП-3) биндс то фибронецтин (ФН): демонстратион оф ИГФ-I/ИГФБП-3/фн тернарy цомплеxес ин хуман пласма”. Ј. Цлин. Ендоцринол. Метаб. Унитед Статес. 86 (5): 2104—10. ИССН 0021-972X. ПМИД 11344214. дои:10.1210/јц.86.5.2104.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]