L-iditol 2-dehidrogenaza
L-iditol 2-dehidrogenaza (EC 1.1.1.14, L-iditolna 2-dehidrogenaza, poliol dehidrogenaza, sorbitol dehidrogenaza, L-iditol:NAD+ 5-oksidoreduktaza, L-iditol (sorbitol) dehidrogenaza, glucitol dehidrogenaza, L-iditol:NAD+ oksidoreduktaza, sorbitol dehidrogenaza zavisna od NAD+, NAD+-sorbitol dehidrogenaza) je enzim sa sistematskim imenom L-iditol:NAD+ 2-oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5][6] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
| L-iditol 2-dehidrogenaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Sorbitol dehidrogenaza tetramer, Human | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 1.1.1.14 | ||||||||
| CAS broj | 9028-21-1 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
- L-iditol + NAD+ L-sorboza + NADH + H+
Ovaj enzim je šroko distribuiran i poznato je da je prisutan kod arheja, bakterija, kvasaca, biljki i životinja. On deluje na brojne šećerne alkohole, uklučujući L-iditol, D-glucitol, D-ksilitol, i D-galaktitol. Enzimi iz različitih organisma ili tkiva pokazuju različite specifičnosti za supstrate. Ovaj enzim je specifičan za NAD+ i ne može da koristi NADP+.
Reference
уреди- ^ Bailey, J.P., Renz, C. and McGuinness, E.T. (1981). „Sorbitol dehydrogenase from horse liver: purification, characterization and comparative properties”. Comp. Biochem. Physiol. 69B: 909—914.
- ^ Burnell, J.N. & Holmes, R.S. (1983). „Purification and properties of sorbitol dehydrogenase from mouse liver”. Int. J. Biochem. 15: 507—511. PMID 6852349.
- ^ Leissing, N. & McGuinness, E.T. (1978). „Rapid affinity purification and properties of rat liver sorbitol dehydrogenase”. Biochim. Biophys. Acta. 524: 254—261. PMID 667078.
- ^ Negm, F.B. & Loescher, W.H. (1979). „Detection and characterization of sorbitol dehydrogenase from apple callus tissue”. Plant Physiol. 64: 69—73. PMID 16660917.
- ^ O'Brien, M.M., Schofield, P.J. and Edwards, M.R. (1983). „Polyol-pathway enzymes of human brain. Partial purification and properties of sorbitol dehydrogenase”. Biochem. J. 211: 81—90. PMID 6870831.
- ^ Ng, K., Ye, R., Wu, X.C. and Wong, S.L. (1992). „Sorbitol dehydrogenase from Bacillus subtilis. Purification, characterization, and gene cloning”. J. Biol. Chem. 267: 24989—24994. PMID 1460002.
Literatura
уреди- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Spoljašnje veze
уреди- L-iditol+2-dehydrogenase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
