Kanalni rodopsini
Kanalni rodopsini su potfamilija opsinskih proteina koji funkcionišu kao svetlošću-kontrolisani jonski kanali.[1] Oni služe kao senzorni fotoreceptori kod unicelularnih zelenih algi, koji kontrolišu fototaksu, i.e. kretanje u responsu na svetlost. Kad su izraženi u ćelijama drugih organizama, oni omogućavaju korišćenje svetlosti za kontrolu intracelularne kiselosti, priliva kalcijuma, električne pobudljivosti, i drugih ćelijskih procesa. Tri kanalna rodopsina su poznata: kanalni rodopsin-1 (ChR1), kanalni rodopsin-2 (ChR2), i Volvox kanalni rodopsin (VChR1). Svi poznati kanalni rodopsini su nespecifični katjonski kanali, koji provode H+, Na+, K+, i Ca2+ jone.
Istorija
уредиDžordž Nagel i njegovi saradnici su otkrili 2002. godine da je kanalni rodopsin-1 iz zelene alge Chlamydomonas reinhardtii svetlošću aktivirani jonski kanal.[2] Kanalni rodopsin-2, koji je takođe bio izolovan iz Chlamydomonas reinhardtii, je otkrila Deiserotova grupa 2005. On je ušao u široku upotrebu u neuronauci[1][3] od tad. U poređenju sa ChR1, dužina provodljivog stanja je dvostruko duža kod ChR2. Posledica toga su duže stacionarne struje, i sporija kinetika.[4]
VChR1, koji ima crveno-pomerenu apsorpcije, je otriven kod multićelijskih algi Volvox.[5]
Struktura
уредиStrukturno, kanalni rodopsini su retinilidenski proteini. Oni su sedam-transmembranski proteini poput rodopsina, i sadrže svetlošću-izomerizući hromofor sve-trans-retinal (aldehidni derivat vitamina A). Retinalni hromofor je kovalentno za protein putem protonasane Šifove baze. Dok su 7-transmembranski proteini većinom G protein spregnuti receptori koji otvaraju druge jonske kanale indirektno putem sekundarnih glasnika (npr. oni su metabotropni), kanalni rodopsini direktno formiraju jonske kanale (i.e. oni su jonotropni).[1] To omogućava izuzetno brzu i robustanu ćelijsku depolarizaciju, i korisno je za bioinžinjerske i neuronaučne primene, kao što je fotostimulacija.
Reference
уреди- ^ а б в Nagel G; Szellas T; Huhn W; et al. (25. 11. 2003). „Channelrhodopsin-2, a directly light-gated cation-selective membrane channel”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (24): 13940—5. PMC 283525
. PMID 14615590. doi:10.1073/pnas.1936192100.
- ^ Nagel G; Ollig D; Fuhrmann M; et al. (28. 6. 2002). „Channelrhodopsin-1: a light-gated proton channel in green algae”. Science. 296 (5577): 2395—8. PMID 12089443. doi:10.1126/science.1072068.
- ^ Boyden, E. S., Zhang, F., Bamberg, E., Nagel, G., and Deisseroth, K. (2005). „Millisecond-timescale, genetically-targeted optical control of neural activity”. Nature Neuroscience. 8 (9): 1263—1268. PMID 16116447. doi:10.1038/nn1525.
- ^ Berthold P; Tsunoda SP; Ernst OP; et al. (2008). „Channelrhodopsin-1 initiates phototaxis and photophobic responses in chlamydomonas by immediate light-induced depolarization”. Plant Cell. 20 (6): 1665—77. PMC 2483371 . PMID 18552201. doi:10.1105/tpc.108.057919.
- ^ Zhang F; Prigge M; Beyrière F; et al. (23. 4. 2008). „Red-shifted optogenetic excitation: a tool for fast neural control derived from Volvox carteri”. Nat. Neurosci. 11 (6): 631—3. PMC 2692303 . PMID 18432196. doi:10.1038/nn.2120.
Dodatna literatura
уреди- Arenkiel BR; Peca J; Davison IG; et al. (2007). „In vivo light-induced activation of neural circuitry in transgenic mice expressing channelrhodopsin-2”. Neuron. 54 (2): 205—18. PMID 17442243. doi:10.1016/j.neuron.2007.03.005.
- Bi A; Cui J; Ma YP; et al. (2006). „Ectopic expression of a microbial-type rhodopsin restores visual responses in mice with photoreceptor degeneration”. Neuron. 50 (1): 23—33. PMC 1459045 . PMID 16600853. doi:10.1016/j.neuron.2006.02.026.