Glioksilatni ciklus

Glioksilatni ciklus, varijacija ciklusa trikarboksilne kiseline, je anabolički put koji se javlja kod biljki, bakterija, protista, i gljiva. Glioksilatni ciklus je centriran na konverziji acetil-KoA u sukcinat radi sinteze ugljenih hidrata.^[1] Kod mikroorganizama, glioksilatni ciklus omogućava ćelijama da koriste jednostavna ugljenična jedinjenja kao izvor ugljenika kad kompleksni izvori, kao što je glukoza nisu dostupni.^[2] Generalno se smatralo da je ovaj ciklus odsutan kod životinja, izuzev nematoda u ranim stupnjevima embriogeneze. Zadnjih godina, međutim, detekcija malatne sintaze (MS) i izocitratne lijaze (ICL), ključnih enzima glioksilatnog ciklusa, u pojedinim životinjskim tkivima je podstakla pitanja vezana za evolucioni odnos enzima kod bakterija i životinja, i pretpostavlja se da životinje kodiraju alternativne enzime ciklusa sa različitom funkcijom od poznatih MS i ICL kod nemetazoanskih vrsta.^[1]^[3]

Sličnosti sa TCA ciklusom

Glioksilatni ciklus koristi pet od osam enzima asociranih sa ciklusom trikarboksilne kiseline: citratna sintaza, akonitaza, sukcinatna dehidrogenaza, fumaraza, i malatna dehidrogenaza. Ova dva ciklusa se razlikuju po tome što se u glioksilatnom ciklusu, izocitrat konvertuje u glioksilat i sukcinat posredstvom ICL umesto u α-ketoglutarat.^[1] Ovim se zaobilazi dekarboksilacioni korak koji je prisutan u TCA ciklusu, što omogućava da se jednostavna ugljenična jedinjenja koriste u kasnijim sintezama makromolekula, uključujući glukozu.^[2] Glioksilat se naknadno kombinuje sa acetil-KoA i formira se malat, posredstvom MS.^[1] Malat se isto tako formira paralelno iz sukcinata posredstvom sukcinatne dehidrogenaze i fumaraze.

Struktura intermedijera u Fišerovim projekcijama i poligonalnim modelima

Intermedijeri glioksilatnog ciklusa prikazan u Fišerovim projekcijama prikazuju hemijske promene korak po korak. Takav prikaz se može porediti sa reprezentacijom poligonalnih modela.^[4]

Struktura intermedijera glioksilatnog ciklusa prikazana koristeći Fišerove projekcije, levo, i poligonalne modele, desno. Dvougljenični molekul acetil u aktiviranoj formi acetil-KoA (AcoA), na vrhu, kondenzuje se sa četvorougljeničnim molekulom oksaloacetata (OxA) i formira se citrat (Cit). Sledeći intermedijeri su, respektivno, cis-akonitat (CisA) i izocitrat (IsoC), iz kojih nastaju sukcinat (Suc) i glioksilat (Glx). Zadnji kondenzat sa dvougljeničnim molekulom iz još jednog acetil-KoA, proizvodi malat (Mal), sa regeneracijom oksaloacetata. Enzimi koji učestvuju u ovom putu korespondiraju citratnoj sintazi (1), akonitazi (2), izocitratnoj lijazi (3), malatnoj sintazi (4) i malatnoj dehidrogenazi (5). Iz dva molekula acetil-KoA se formira jedan molekul sukcinata, što se može koristiti za sintezu ugljenih hidrata. Sukcinat se može prevesti u oksaloacetat reakcijama ciklusa limunske kiseline (sukcinat – fumarat – malat – oksaloacetat), što nije prikazano ovde. Koenzimi (CoA-SH, NAD⁺, NADH + H⁺) su izostavljeni u ovim reprezentacijama. Produkcije NADH iz oksidovanih formi koenzima su predstavljene kao oslobađanje

{\ce {2H}}

.

Reference

^ ^а ^б ^в ^г Kondrashov, Fyodor A; Koonin, Eugene V.; Morgunov, I. G.; Finogenova, T. V.; Kondrashova, M. N.; et al. (23. 10. 2006). „Evolution of glyoxylate cycle enzymes in Metazoa: evidence of multiple horizontal transfer events and pseudogene formation”. Biology Direct. 1: 31. PMC 1630690  . PMID 17059607. doi:10.1186/1745-6150-1-31.
^ ^а ^б Lorenz, Michael; Fink, Gerald (oktobar 2002). „Life and Death in a Macrophage: Role of the Glyoxylate Cycle in Virulence”. Eukaryotic Cell. 1 (5): 657—662. PMC 126751  . PMID 12455685. doi:10.1128/EC.1.5.657-662.2002.
^ Popov, EA; Moskalev, EA; et al. (novembar 2005). „Comparative analysis of glyoxylate cycle key enzyme isocitrate lyase from organisms of different systematic groups”. Journal of Evolutionary Biochemistry and Physiology. 41 (6): 631—639. doi:10.1007/s10893-006-0004-3.
^ Bonafe, CFS; de Jesus MB; JAC, Bispo (2018), „The Polygonal Model: A Simple Representation of Biomolecules as a Tool for Teaching Metabolism”, Biochemistry and Molecular Biology Education, 46 (1): 66—75, doi:10.1002/bmb.21093

Spoljašnje veze

Comparative Analysis of Glyoxylate Cycle Key Enzyme Isocitrate Lyase from Organisms of Different Systematic Groups^{[мртва веза]}

[pmid17059607-1] а ^б ^в ^г Kondrashov, Fyodor A; Koonin, Eugene V.; Morgunov, I. G.; Finogenova, T. V.; Kondrashova, M. N.; et al. (23. 10. 2006). „Evolution of glyoxylate cycle enzymes in Metazoa: evidence of multiple horizontal transfer events and pseudogene formation”. Biology Direct. 1: 31. PMC 1630690  . PMID 17059607. doi:10.1186/1745-6150-1-31.

[lorenz-2] а ^б Lorenz, Michael; Fink, Gerald (oktobar 2002). „Life and Death in a Macrophage: Role of the Glyoxylate Cycle in Virulence”. Eukaryotic Cell. 1 (5): 657—662. PMC 126751  . PMID 12455685. doi:10.1128/EC.1.5.657-662.2002.

[doi=10.1007/s10893-006-0004-3-3] Popov, EA; Moskalev, EA; et al. (novembar 2005). „Comparative analysis of glyoxylate cycle key enzyme isocitrate lyase from organisms of different systematic groups”. Journal of Evolutionary Biochemistry and Physiology. 41 (6): 631—639. doi:10.1007/s10893-006-0004-3.

[polyg-4] Bonafe, CFS; de Jesus MB; JAC, Bispo (2018), „The Polygonal Model: A Simple Representation of Biomolecules as a Tool for Teaching Metabolism”, Biochemistry and Molecular Biology Education, 46 (1): 66—75, doi:10.1002/bmb.21093

[1]

[2]

[3]

[4]